蛋白质的三级结构是指一条多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的三维空间构象，通常由氨基酸侧链的相互作用维持。其形成依赖于氢键、疏水作用、离子键及二硫键等多种作用力，最终呈现独特的球状或纤维状形态。
三级结构的主要特点包括多肽链中不同区域的α-螺旋、β-折叠等二级结构单元通过折叠形成特定空间排布，疏水氨基酸残基常聚集在分子内部形成疏水核心，而亲水基团多分布于表面。这种折叠过程往往需要分子伴侣蛋白协助完成。
这种结构决定了蛋白质的生物学功能，例如酶活性中心的形成、抗原抗体的特异性结合以及信号分子的识别位点均依赖于精确的三维结构。若三级结构发生异常折叠，可能导致蛋白质功能丧失或引发淀粉样沉积等病理现象。
研究蛋白质三级结构通常采用X射线晶体衍射、核磁共振或冷冻电镜等技术。了解该结构对揭示蛋白质作用机制、药物靶点设计及疾病治疗具有重要意义，相关研究成果已广泛应用于生物医学领域。
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