胰淀粉酶（pancreatic amylase）是由胰腺代谢的一种水解酶，是功效于可溶性淀粉、直链淀粉、糖元等α-1,4-葡聚糖，水解反应α-1,4-糖苷键的酶。归属于α-胃蛋白酶的一种。微生物菌种的酶基本上全是代谢性的。此酶以Ca2 为必不可少因素并做为平稳因素，既功效于直链淀粉，亦功效于支链淀粉，没差别地断开α-1,4-链。因而，其特点是造成底物水溶液黏度的骤降和碘反映的消退，最后物质在溶解直链淀粉时以麦芽糖浆主导。
除此之外，也有麦芽糖三糖及小量葡萄糖。另一方面在溶解支链淀粉时，除麦芽糖浆、葡萄糖外，还转化成支系一部分具备α-1,6-键的α-極限糊精。一般溶解程度以葡萄糖为标准是35-50%，但在病菌的胃蛋白酶中，亦有展现达到70%溶解程度的（最后分散出葡萄糖）。
β-胃蛋白酶与α-胃蛋白酶的不同之处取决于从非氧化性尾端多次以麦芽糖浆为企业断开α-1,4-葡聚糖链。关键常见于高等植物中（麦籽、麦子、红薯、黄豆等），但也是有汇报在病菌、牛奶、霉菌中存有。针对象直链淀粉那般沒有支系的底物能彻底溶解获得麦芽糖浆和小量的葡萄糖。功效于支链淀粉或葡聚糖的情况下，断开至α-1,6-键的前边反映就终止了，因而转化成相对分子质量较为大的極限糊精。从所述的α-胃蛋白酶和β-胃蛋白酶的功效方法，各自明确提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α-1,4-glucan 4-glucanohydrolase）和α-1,4-葡聚糖-麦芽糖水解酶（α-1,4-glucan maltohydrolase）的名字等而被应用。
胰淀粉酶由胰腺以特异性情况排进消化系统，是最重要的水解反应碳水化合物化合物的酶，和喉腔代谢的胃蛋白酶一样都归属于α-胃蛋白酶，功效于α-1，4糖苷键，对支系上的α-1，6糖苷键无功效，故又称木薯淀粉内切酶，其功效的适宜pH为6.9，可根据肾小管滤过，是能在一切正常时于尿中出現的血液酶。
身体的别的组织如子宫卵巢、双侧输卵管、肺、男性睾丸、精夜、乳腺等的提取液上都发觉有胃蛋白酶特异性；血液、尿里、保湿乳液中也含胃蛋白酶。血液胃蛋白酶中关键来源于胰腺、喉腔，尿里中胃蛋白酶则来自于血液。